Amycolatopsis sulphurea’dan Elde Edilen AsAlaDh’ın 3D Modellemesi ve Biyoinformatiği

dc.contributor.authorAktaş, Fatih
dc.date.accessioned2025-10-11T20:42:23Z
dc.date.available2025-10-11T20:42:23Z
dc.date.issued2021
dc.departmentDüzce Üniversitesien_US
dc.description.abstractAlanin dehidrogenaz (AlaDH) (E.C.1.4.1.1), piruvat ve alaninin birbirine dönüşümünü katalize eden bir enzimdir. Bu enzim, mikroorganizmanın sporlanması ve mikroorganizmalardaki birçok amino asit, protein ve peptidoglikan tabakasının sentezi için anahtar katalitik role sahiptir. Amycolatopsis sulphurea, Pseudonocardiaceae familyası içindeki Amycolatopsis cinsinin suşlarından biri olup, Ristosetin, Vankomisin ve Epoksiquinomisin gibi farklı antibiyotikler üretmenin yanı sıra biyoplastik (poli-laktik asit (PLA) filmlerini biyolojik olarak parçalama yeteneğine sahiptir). Amycolatopsis sulphurea'dan Alanin dehidrogenazın 3D homoloji modeli I-TASSER aracılığıyla gerçekleştirildi. L-alanin ile enzimin aktif bölge amino asitlerinin etkileşimi, AutoDock Vina programı ile in silico kenetlenerek belirlendi. Protein ikincil yapıları EMBOSS tool garnier ile tahmin edildi. AsAlaDH'nin yapısal ve fonksiyonel analizleri ve fiziko-kimyasal özelliklerinin belirlenmesi farklı biyoinformatik araçlar kullanılarak gerçekleştirilmiştir. Alanin dehidrogenazın ikincil yapısı ve çoklu hizalama analizi, AlaDH'lerin farklı mikroorganizmalardan korunmuş amino asit kalıntıları olduğunu göstermiştir.en_US
dc.description.abstractAlanine dehydrogenase (AlaDH) (E.C.1.4.1.1) is an enzyme that catalyzes the interconversion of pyruvate and alanine. This enzyme has the key catalytic role for the sporulation of microorganism and synthesis of the many amino acids, proteins, and peptidoglycan layers in the microorganisms. Amycolatopsis sulphurea one of the strains of Amycolatopsis genus within the family Pseudonocardiaceae has capable to produce different antibiotics such as Ristocetin, Vancomycin, and Epoxyquinomicin as well as to biodegrade the bioplastic (poly-lactic acid (PLA) films). The 3D homology model of Alanine dehydrogenase from Amycolatopsis sulphurea was carried out through I-TASSER. The interaction of L-alanine and active site amino acids of the enzyme was determined by docking in silico via AutoDock Vina program. Protein secondary structures were predicted with EMBOSS tool garnier. Structural and functional analysis and determination of Physico-chemical properties of AsAlaDH were performed by using different bioinformatics tools. The secondary structure and multiple alignment analysis of alanine dehydrogenase displayed that there are conserved amino acid residues of AlaDH's from different microorganisms.en_US
dc.identifier.doi10.31590/ejosat.971416
dc.identifier.endpage835en_US
dc.identifier.issn2148-2683
dc.identifier.issue25en_US
dc.identifier.startpage829en_US
dc.identifier.urihttps://doi.org/10.31590/ejosat.971416
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12684/20981
dc.institutionauthorAktaş, Fatih
dc.language.isoenen_US
dc.publisherOsman SAĞDIÇen_US
dc.relation.ispartofEuropean Journal of Science and Technologyen_US
dc.relation.publicationcategoryMakale - Ulusal Hakemli Dergi - Kurum Öğretim Elemanıen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.snmzKA_DergiPark_20250911
dc.subjectEngineeringen_US
dc.subjectMühendisliken_US
dc.titleAmycolatopsis sulphurea’dan Elde Edilen AsAlaDh’ın 3D Modellemesi ve Biyoinformatiğien_US
dc.title.alternativeBioinformatics and 3D homology modelling of AsAlaDH from Amycolatopsis sulphureaen_US
dc.typeResearch Articleen_US

Dosyalar