Yazar "Karadeniz, Seref" seçeneğine göre listele

Listeleniyor 1 - 2 / 2
  • Küçük Resim
    Öğe
    BAZI AMİNOASİT GÜMÜŞ TUZLARININ SENTEZİ VE KARAKTERİZASYONU
    (Düzce Üniversitesi, 2018) Aydın, Pinar; Karagül, Bora; Karadeniz, Seref; Uğraş, Halil İbrahim
    Aminoasitler fizyolojik olarakbirçok hayatı fonksiyonun yerine getirilmesinde önemli rol oynayan proteinlerinyapı taşlarını oluşturmaktadırlar. Son yıllarda yapılan bir çok çalışmadaaminoasitlerin bu önemli fizyolojik görevinin yanı sıra bir çok alanda dakullanım sahasının olduğu ortaya çıkarılmıştır. Bu önemli kullanım alanlarından bir tanesi de aminoasitlerin korozyonönleyici etkilerinin belirlenmesine yönelik gerçekleştirilen çalışmalarolmuştur. Gerçekleştirilen çeşitli çalışmalarda doğal aminoasitlerin çeşitlimateryaller üzerindeki korozyon inhibitörü etkileri incelendiği gibi bazıaminoasitlerden elde edilen iyonik sıvıların da korozyon inhibitörü özellikleride yoğun bir şekilde incelenmiştir. Gerçekleştirmiş olduğumuz bu çalışmadaçeşitli katyonik merkezli prokesörler ile anyon değişim reaksiyonu vererekiyonik sıvılar elde etmeye aday bazı aminoasit gümüş tuzlarının sentezigerçekleştirilmiştir. Sentezlenen bileşiklerin yapıları FouirerTransform Infrared Spektrofotometresi (FT-IR) ve ihtiva ettikleri gümüşatomu miktarları ise Inductively Coupled Plasma Mass Spectrometer (ICP-MS)Spektrofotometresi ile tayin edilmiştir.
  • Küçük Resim
    Öğe
    PREPARING AND OPTIMIZING A NEWLY AFFINITY GEL FOR PURIFICATION OF CARBONIC ANHYDRASE ISOENZYMES
    (Parlar Scientific Publications (P S P), 2020) Uzunoglu, Serap Beyaztas; Yalcin, Yildiz; Uzunoglu, Tayfun; Karadeniz, Seref; Kurt, Habibe
    Human carbonic anhydrase isozymes have been purified from the hemolysate, directly by using the original affinity gel in chemical structure of Sepharose 4B-L-tyrosine- sulfathiazole. Different solution buffers were used for obtaining the purified CA isozymes from the affinity column. Most suitable elution buffers were determined for CA I and CA II isoenzymes pH 6.3, 25 mM Na2HPO4/1.0 M NaCl and pH 5.6, 0.1 M NaCH3COO / 0.5 M NaClO4 respectively. The purification values for CA I and CA II have been obtained as 635.71 and 666.71 folds with 28.41% and 46.19% yield respectively. The ionic strength and optimum pH values of the original affinity gel have been determined for each isozyme of CA. Maximum binding was achieved 0.3 ionic strength and pH 8.7 for both CA I and CA II. The single bands was indicated for each isoenzymes by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis.